(от греч. keras, род. падеж keratos - рог), структурные фибриллярные белки, состоящие из параллельных полипептидных цепей, имеющих конформацию a-спирали или b-структуры (структуры складчатого листа) - соотв. a-К. и b-К. a-Кератины (часто их называют просто К.)-осн. тип белков, из к-рых образуются наружные защитные покровы позвоночных. На их долю приходится почти весь сухой вес волос, шерсти, перьев, рогов, ногтей, чешуи, копыт и черепашьего панциря, а также значит, часть сухой массы наружного слоя кожи. Не раств. в воде, водных р-рах к-т и щелочей, устойчивы к действию протеолитич. ферментов и гидролизу. Содержат в молекуле остатки всех аминокислот [в б. ч. аминокислотных остатков (ЧHNCHRCOЧ) R - неполярные группы] и отличаются от др.фибриллярных структурных белков (напр., коллагена) гл. обр. повыш. содержанием остатков цистеина. Первичная структура полипептидных цепей a-К. (мол. м. от 10 тыс. до 50 тыс.) не имеет периодичности. Осн. структурный элемент a-К. млекопитающих -протофибрилла (диаметр 2 им), образованная тремя сплетенными (суперспирализованными) a-спиральными отрезками полипептидов с неспиральными участками на концах цепи. Нерастворимость, а также эластичность и др. мех. особенности a-К. обусловлены наличием многочисл. дисульфидных связей между полипептидными цепями. Самые прочные и жесткие a-К. (напр., в панцире черепах) содержат до 18% остатков цистеина. Девять параллельно расположенных протофибрилл обвивают кольцевыми витками две другие протофибриллы, образуя микрофибриллу (диаметр 8 нм), с периодичностью 20 нм. Пучок микрофибрилл, окруженный аморфным матриксом, состоящим из глобулярных белков с высоким содержанием дисульфидных связей, образует макрофибриллу (диаметр 200 нм), к-рая заполняет веретенообразную клетку, ориентированную вдоль оси волокна. Разрыв дисульфидных связей между соседними a-спиральными участками (напр., при нагр. или действии восстановителей) приводит к диссоциации a-К. на отдельные полипептидные цепи. При растяжении протофибриллы переходят в неустойчивую для a-К. млекопитающих b-структуру (при этом длина их может увеличиться в 2 раза). Роговые покровы пресмыкающихся и птиц образованы a-К., включающими участки b-структуры и неупорядоченные области. b-Кератины. Из b-К. наиб. изучены фиброин, выделяемый спец. железами гусениц шелкопрядов при завивке кокона, и паутина - вязкое выделение желез пауков и нек-рых др. паукообразных. Фиброин составляет осн. массу натурального шелкового волокна (ок. 60%). b-К. отличаются от a-К. отсутствием поперечных дисульфидных связей между соседними полипептидными цепями. Последние обычно имеют антипараллельную ориентацию (см.
Белки),
к-рая стабилизируется водородными связями и гидрофобными взаимодействиями. Группы R аминокислотных остатков имеют сравнительно небольшие размеры. b-К. не раств. в воде, устойчивы к действию орг. р-рителей, разб. к-т и щелочей; их волокна более гибки, чем у a-К., но в отличие от последних не эластичны. Мол. масса двух связанных между собой полипептидных цепей фиброина составляет ок. 365 тыс. Они содержат большое кол-во остатков глицина, аланина и серина (ок. 87% от всех аминокислотных остатков; каждый второй аминокислотный остаток - глицин); остатки цистеина и метионина отсутствуют. В полипептидной цепи преобладает повторяющаяся последовательность ЧGlyЧSerЧGlyЧAlaЧGlyЧAlaЧ (букв. обозначения см. в ст.
Аминокислоты).
Совместная укладка пар полипептидных цепей фиброина приводит к образованию вытянутого белкового комплекса, к-рый обволакивается др. белком-серицином (содержит ок. 40% остатков серина). a-К., получаемый из отходов в мясной пром-сти, используют для получения прир. аминокислот.
Лит.. Ленинджер А., Основы биохимии, пер. с англ., т. 1, М., 1985, с. 167-76,
В. В. Баев.