класс ферментов, катализирующих р-ции, в результате к-рых происходит разрыв связи СЧС, СЧО, СЧN или др., сопровождающийся образованием двойных связей, а также обратные р-ции - присоединения по двойным связям. Разрыв связи в этих р-циях не сопряжен с гидролизом или с окислит.-восстановит. превращениями. В тех случаях, когда преобладающей является р-ция присоединения, ферменты наз. синтазами (в отличие от синтетаз; см.
Лигазы).
Подклассы Л. сформированы по типу расщепляемой связи, подподклассы - по природе элиминируемой в результате р-ции молекулы (СО
2, Н
2 О или др.). Углерод-углерод Л. катализируют расщепление связи СЧС. В этот подкласс входит обширная группа карбокси-лиаз, катализирующих р-цию декарбоксилирования с элиминированием СО
2, напр.
оксалоацетатдекарбоксилаза, фосфоенолпируват-карбоксикиназа. Для мн. карбокси-лиаз кофакторы, принимающие участие в электроф. катализе декарбоксилирования, - тиаминдифосфат и пиридоксаль-5'-фосфат (см. соотв.
Тиамин и
ВитаминB
6). Карбокси-лиазы играют важную роль во мн. превращениях в-в, напр. в процессах гниения. Альдегид-лиазы, или алъдолазы, катализируют альдольную конденсацию и обратную ей р-цию. Эти ферменты играют важную роль в обмене углеводов. Л. кетокислот (напр.,
изоцитрат-лиаза)
катализируют гл. обр. синтез ди- и трикарбоновых к-т из двух и более фрагментов. Мн. из них играют важную роль в цикле трикарбоновых к-т и в глиоксилатном цикле. Углерод-кислород Л. катализируют р.-ции, протекающие с расщеплением связи СЧО. В этот подкласс входит группа гидро-лиаз, напр.
фумарат-гидратаза и
энолаза, катализирующие соотв. обратимые р-ции гидратации фумаровой к-ты с образованием яблочной к-ты и фосфоенолпировиноградной к-ты с образованием 2-фосфо-D-глицерина. Ферменты этой группы с кофактором пиридоксаль-5'-фосфатом катализируют элиминирование a- и b-заместителей L-аминокислот и замещение b-заместителей.Так, L-сериндегидратаза катализирует превращ. L-серина (с участием Н
2 О) в пировиноградную к-ту, NH
3 и Н
2 О; пиразолилаланин-синтаза - образование из L-серина и пиразола производного аланина, у к-рого атом Н в b-положении замещен на остаток 1-пиразолила. Ферменты этой группы катализируют также распад полисахаридов путем р-ции элиминирования, напр. алъгинат-лиаза деполимеризирует альгиновые к-ты с элиминированием остатков D
4,5-D-мануроновой к-ты. Углерод-азот Л. катализируют расщепление связи СЧN. Аммиак-лиазы, напр. аспартат - аммиак-лиаза, осуществляют дезаминированис аминокислот, ведущее к образованию ненасыщ. соединений. Амидин-лиазы, наоборот, катализируют аминирование, к-рое осуществляется взаимод. ненасыщ. к-ты с аминокислотой, напр. аргинина с фумаровой (фермент - аргининосукцинат-лиаза). Углерод-сера Л. катализируют расщепление связи СЧS. У большинства ферментов кофермент - пиридоксаль-5'-фосфат. Эти Л. (напр.,
цистатионин-g
-лиаза)
играют существ. роль в метаболизме серосодержащих аминокислот. Фосфор-кислород Л. катализируют отщепление пирофосфорной к-ты от нуклеозидтрифосфатов. Сюда входят нуклеотидил-циклазы -
аденилатциклаза и гуанилатциклаза. Ферменты важны для регуляции клеточной активности. Существует еще неск. подклассов Л., к-рые представлены небольшим кол-вом ферментов. Сюда можно отнести углерод - галоген Л. (напр., ДДТ-дихлоргидраза), феррохелатазу, катализирующую присоединение ионов Fe к молекуле гема, и др.
Лит.: Диксон М., Уэбб Э., Ферменты, пер. с англ., т. 1, М., 1982, с. 325-29; Северин Е. С, Кочеткова М. Н., Роль фосфорилнрования в регуляция клеточной активности, М., 1985; Braunstein A. Е., Gorуachenkova Е. V., в сб.: Advances in enzymology and related areas of molecular biology, v. 56, N. Y., 1984, p. 1-89.
Э. А. Tолоса, А. Г. Габибов.