ПЕРОКСИДАЗЫ

ПЕРОКСИДАЗЫ, группа ферментов класса оксидоредуктаз; катализируют окисление различных полифенолов, алифатич. и ароматич. аминов, а также жирных кислот (пероксидаза жирных кислот), цитохрома (цитохромпероксидаза), глутатиона (глутатионпероксидаза) с помощью перекиси водорода (H₂O₂) или органич. перекисей. П., выделенные из различных источников, различаются мол. массой и субстратной специфичностью. Наиболее широко распространена и подробно изучена растительная П. (гл. обр. из корней хрена; мол. масса 44100), простетическая группа к-рой близка гему гемоглобина (последний обладает слабой пероксидазной активностью). Играет важную роль в дыхании растений, катализируя наряду с полифенолоксидазой окисление дыхательных хромогенов в дыхательные пигменты. У животных П. в небольших количествах обнаруживаются лишь в лейкоцитах и молоке. П. хрена применяют в лабораториях при определении глюкозы в крови и моче, а также в качестве маркерного белка в цитохимич. исследованиях.

(донор: пероксид водорода оксидоредук-тазы), ферменты класса оксидоредуктаз, катализирующие окисление с помощью H₂O₂ разл. неорг. и орг. в-в по схеме:

E, E₁ и E₂- соотв. исходная П. и ее окисленные формы; ДН ₂, ДН ^Х и Д-соотв. исходный, полуокисленный и окисленный субстраты; k-константа скорости р-ции.

Р-ция 1 практически необратима (k₁/k_₁ > 10⁸). Наиб. медленная стадия - р-ция 3.П. высокоспецифичны к H₂O₂ и обычно обладают широкой специфичностью к субстрату (известны П., проявляющие высокую специфичность).

Наиб. изучена П. из корней хрена (мол. м. 40 тыс.), молекула к-рой состоит из одной полипептидной цепи (308 аминокислотных остатков), связанной ковалентно с 8 олиго-сахаридными цепями. Молекула содержит также некова-лентно связанный гем с атомом Fe(III) у E и Fe(IV) у E₁ и E₂ (у нек-рых П. гем отсутствует). При рН ниже 3 и выше 12 гем-белковый комплекс разрушается.

П. существует в виде неск. форм (изоферментов), состав и соотношение между к-рыми зависит от состояния растения. Для наиб. распространенного изофермента из хрена (П. С) определена аминокислотная последовательность, на основании к-рой синтезирован ген П. Для П. из этого источника установлена корреляция между окислит.-восстановит, потенциалом субстрата и величиной k₂.Наиб. активные субстраты Ч п- и о-замещенные фенолы и ароматич. амины, для к-рых fc₃ 10⁴M^-1 с ^-1.

Оптим. каталитич. активность П. из разных источников в р-циях с орг. субстратами при рН 5-7, с неорганическими при рН 4. Ингибиторы П.-ионы, образующие прочные комплексы с катионом Fe(CN ^Ч, N₃ ^Ч, S₂ ^Ч и др.).

П. широко распространены в животных и растит. клетках (могут находиться как в связанном с клеточной стенкой состоянии, так и в цитоплазме); они участвуют в фотосинтезе, энергетич. обмене, в трансформации пероксидов и в-в, чужеродных организму. Активность П. и изоферментный состав значительно изменяются при стрессовых состояниях, ранении, вирусном или микробном инфицировании организма.

Используют П. в аналит. целях (напр., для определения микроколичеств H₂O₂, ароматич. аминов, загрязнений в окружающей среде), а также в иммуноферментном анализе. Данные по пероксидазной активности учитывают при селекции растений (чем выше эта активность, тем устойчивее к инфекции растения). Перспективно применение П. для селективного окисления орг. соединении, а также для глубокой очистки сточных вод от ароматич. соединений.

Лит.: Неорганическая биохимия, пер. с англ., т. 2. M., 1978, с. 434-68; Угарова H. H., Лебедева О. В., "Биохимия", 1978, т. 43, в. 10, с. 1731-40; Андреева В. А., Фермент пероксидаза, M., 1988. H. H. Угарова.

ферменты, катализирующие в живых клетках реакции окисления разл. в-в с помощью перекиси водорода. Участвуют в дыхании р-ний. П. хрена применяется в медицине при биохим. исследовании нек-рых компонентов крови и мочи.