Значение слова "АМИЛАЗЫ" найдено в 21 источнике

АМИЛАЗЫ

найдено в "Большой Советской энциклопедии"

ферменты, катализирующие гидролиз крахмала, гликогена и родственных им полисахаридов путём расщепления глюкозидных связей между 1-м и 4-м атомами углерода. Различают три типа А.: α-амилаза встречается у животных, растений и микроорганизмов, в реакциях с её участием образуются главным образом Декстрины. β-амилаза типична для высших растений, катализирует образование мальтозы (См. Мальтоза) и крупномолекулярных декстринов. Глюкоамилаза содержится в крови животных, плесневых грибах, бактериях и др., катализирует образование глюкозы (См. Глюкоза) и декстринов. Обычно гидролиз полисахаридов происходит при одновременном участии разных А. Осахаривание крахмала под влиянием вытяжки из проросших семян ячменя (ферментативное действие А.) впервые описал русский академик К. С. Кирхгоф (1814). Неочищенный комплекс А., выделенный из солодовой вытяжки французскими учёными А. Пайеном и Ж. Персо (1833), — диастаз был первым ферментным препаратом. Некоторые А. уже получены в кристаллическом виде. А. специфичны у разных видов организмов. Физиологическая роль их состоит в мобилизации запасов полисахаридов в клетках (например, при прорастании семян). Велико значение их в процессе пищеварения: А. содержатся в слюне и соке поджелудочной железы человека и животных. Микроорганизмы потребляют крахмал, выделяя в среду А. Для осахаривания крахмалистых заторов в спиртовой промышленности и в хлебопечении применяется α-амилаза, получаемая из плесневых грибов и бактерий; при производстве глюкозы из крахмала используются препараты глюкоамилазы.

В. В. Юркевич.

Найдено 19 изображений:

Изображения из описаний на этой странице

найдено в "Большой советской энциклопедии"

АМИЛАЗЫ, ферменты, катализирующие гидролиз крахмала, гликогена и родственных им полисахаридов путём расщепления глюкозидных связей между 1-м и 4-м атомами углерода. Различают три типа А.: а-амилаза встречается у животных, растений и микроорганизмов, в реакциях с её участием образуются гл. обр. декстрины, р-амилаза типична для высших растений, катализирует образование мальтозы и крупномолекулярных декстринов. Глюкоамилаза содержится в крови животных, плесневых грибах, бактериях и др., катализирует образование глюкозы и декстринов. Обычно гидролиз полисахаридов происходит при одновременном участии разных А. Оса-харивание крахмала под влиянием вытяжки из проросших семян ячменя (ферментативное действие А.) впервые описал рус. академик К. С. Кирхгоф (1814). Неочищенный комплекс А., выделенный из солодовой вытяжки франц. учёными А. Пайеном и Ж. Персо (1833),-диастаз был первым ферментным препаратом. Некоторые А. уже получены в крис-таллич. виде. А. специфичны у разных видов организмов. Физиологич. роль их состоит в мобилизации запасов полисахаридов в клетках (напр., при прорастании семян). Велико значение их в процессе пищеварения: А. содержатся в слюне и соке поджелудочной железы человека и животных. Микроорганизмы потребляют крахмал, выделяя в среду А. Для осахаривания крахмалистых заторов в спиртовой пром-сти и в хлебопечении применяется а-амилаза, получаемая из плесневых грибов и бактерий; при производстве глюкозы из крахмала используются препараты глюкоамилазы.

В. В. Юркевич.

найдено в "Химической энциклопедии"

(от лат. amylum - крахмал), ферменты класса гидролаз, катализирующие гидролиз крахмала, гликогена и др. родственных олиго- и полисахаридов, гл. обр. по 1,4 АМИЛАЗЫ фото №1 глюкозидной связи (см., напр., схему в ст. О-Гликозидгидролазы).

АМИЛАЗЫ фото №2 А. (мол. м. 50 тыс.) участвует в гидролизе Сахаров, содержащих подряд три или более остатков глюкозы. Расщепление связей может происходить между любыми остатками глюкозы, причем остатки моносахаридов в месте разрыва имеют конфигурацию АМИЛАЗЫ фото №3 аномеров. АМИЛАЗЫ фото №4 А.превращает амилозу крахмала в глюкозу и мальтозу. Находящийся в крахмале амилопектин, содержащий в молекуле 1,6 АМИЛАЗЫ фото №5 связи, полностью не гидролизуется - остается разветвленный полисахарид, т. наз. "остаточный декстрин". АМИЛАЗЫ фото №6 А. обладает слабокислыми св-вами. Ионы Са ²⁺ и Cl^- активируют ее. Присутствует во всех тканях животных и растений, а также в микроорганизмах. По каталитич. активности ферменты из разных источников значительно отличаются друг от друга. АМИЛАЗЫ фото №7 А. слюны, поджелудочной железы и слизистой кишечника участвуют в переваривании пищи, АМИЛАЗЫ фото №8 А. печени расщепляет гликоген.

АМИЛАЗЫ фото №9 А. (мол. м. 50-200 тыс.) последовательно отщепляет остатки АМИЛАЗЫ фото №10 мальтозы от невосстанавливающего конца цепи полисахаридов. Под действием АМИЛАЗЫ фото №11 А. из амилозы образуется мальтоза, а из амилопектина также "остаточный декстрин". Содержится АМИЛАЗЫ фото №12 А. в солоде.

АМИЛАЗЫ фото №13 А. (экзо-1,4 АМИЛАЗЫ фото №14 глюкозидаза; мол. м. 50-100 тыс.) последовательно отщепляет концевые остатки АМИЛАЗЫ фото №15 D-глюкозы от невосстанавливающих концов цепей полисахаридов с образованием АМИЛАЗЫ фото №16 D-глюкозы. Способна также расщеплять 1,6 АМИЛАЗЫ фото №17 связь, если следующие за ней моносахариды соединены в положениях 1 и 4. Содержится в плесневых грибах. Определение активности А. используют в диагностич. целях, в частности для идентификации гликогеноза. А. (в т. ч. иммобилизованные) применяют в пром-сти: АМИЛАЗЫ фото №18 А.-для "осахаривания" крахмала, АМИЛАЗЫ фото №19 А.-для произ-ва глюкозы.

Лит.. МасAllister R. V., "Advances in Enzyme Regulation", 1964, v. 3, p. 15-46; The enzymes, 3 ed., v. 5, N. Y.-L., 1971, p. 115-89; Mechanisms of sacharide polymerization and depolymerization, N. Y [a.o.] 1980, p. 73-100, 209-14. В. И. Муронец.

найдено в "Медицинской энциклопедии"

(синоним диастазы — устаревшее)

ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление крахмала, гликогена и продуктов их неполного расщепления (декстринов и олигосахаридов). Являются основными ферментами катаболизма углеводов (см. Углеводный обмен). По характеру действия на полисахариды различают α-, β- и γ-амилазы: под влиянием α-амилаз полисахариды гидролизуются до олигосахаридов, β-амилазы отщепляют от внешних цепей молекулы полисахарида дисахарид мальтозу, γ-амилазы — моносахарид глюкозу (Глюкоза). Определение активности α-амилазы в сыворотке крови и моче используется в диагностике ряда заболеваний в качестве дополнительного диагностического теста.

Наиболее информативно и достоверно повышение активности А. в крови при заболеваниях поджелудочной железы, происходящее за счет увеличения активности панкреатического изофермента α-амилазы. Активность А. в крови и моче резко возрастает при остром панкреатите (в первые трое суток от начала заболевания активность фермента может увеличиваться на 90% и больше) и раке поджелудочной железы. Увеличение активности А. в крови отмечают также при вирусном гепатите, поражении слюнных желез, почечной недостаточности, лечении кортикостероидами, салицилатами, антибиотиками тетрациклинового ряда, фуросемидом, гистамином.

Активность α-амилазы в биологических жидкостях определяют по количеству гидролизованного ею растворимого крахмала (амилокластический метод). В качестве унифицированных в СССР утверждены два амилокластических метода: метод Каравея и метод Смита — Роу. Метод Каравея основан на том, что α-амилаза расщепляет крахмал на продукты, не дающие цветной реакции с йодом; по уменьшению интенсивности окраски судят об активности фермента. Нормальные величины активности α-амилазы, определенные методом Каравея, составляют: в сыворотке крови 3,3—8,9 мг/(с ․л), или 12—32 мг/(ч․мл), в моче до 44 мг/(с․л), или до 120 мг/(ч․мл), в дуоденальном содержимом 1,7—4,4 г/(с․л), или 6—16 г/(ч․мл).

Амилокластический метод определения активности α-амилазы по Смиту — Роу основан на фотометрическом измерении уменьшения концентрации растворимого крахмала в результате его гидролиза амилазой. Нормальные величины активности α-амилазы, определенной по методу Смита — Роу, составляют в крови — 16—30 мг, в моче — до 160 мг крахмала, гидролизованного амилазой, содержащейся в 1 мл крови или мочи, за 1 ч инкубации при 37°. См. также Углеводы, Ферменты.

найдено в "Биологическом энциклопедическом словаре"

АМИЛАЗЫ

ферменты класса гидролаз; катализируют гидролиз резервных полисахаридов (крахмала, гликогена). А. обнаружены у животных (слюна, поджелудочная железа), у высших растений (проросшие зёрна) и в микроорганизмах. В зависимости от характера действия на субстрат различают ? -А. (расщепляют внутр. ?-1,4-связи в молекуле полисахарида), ?-А. (последовательно отщепляют остатки мальтозы от нередуцирующих концов цепей полимера) и глюко-А. (расщепляют полисахарид с образованием свободной глюкозы). А. применяют для осахарива-ния крахмалистого сырья в пивоваренной, спиртовой, хлебопекарной пром-сти, при произ-ве глюкозы и др.

.(Источник: «Биологический энциклопедический словарь.» Гл. ред. М. С. Гиляров; Редкол.: А. А. Бабаев, Г. Г. Винберг, Г. А. Заварзин и др. — 2-е изд., исправл. — М.: Сов. Энциклопедия, 1986.)

найдено в "Молекулярной биологии и генетике. Толковом словаре"

amylases - амилазы [КФ 3.2.1.1 - α-А.; 3.2.1.2 - β-А.].

Ферменты, катализирующие гидролитическое расщепление крахмала <starch>, гликогена <glycogen> и других родственных полисахаридов, включая продукты их частичного гидролиза; также к А. относится глюкоамилаза [КФ 3.2.1.3], отличающаяся от α- и β-А. способностью расщеплять не только α-1,4-глюкозидные, но и α-1,6-глюкозидные связи; недостаток глюкоамилазы приводит к развитию болезни Помпе <Pompe disease>.

(Источник: «Англо-русский толковый словарь генетических терминов». Арефьев В.А., Лисовенко Л.А., Москва: Изд-во ВНИРО, 1995 г.)

А Б В Г Д Е Ё Ж З И Й К Л М Н О П Р С Т У Ф Х Ц Ч Ш Щ Ъ Ы Ь Э Ю Я
A B C D E F G H I J K L M N O P Q R S T U V W X Y Z